乳酸脱氢酶（LDH）

D-乳酸脱氢酶 | D-乳酸脱氢酶

D-lactate dehydrogenase | D-lactic acid dehydrogenase | D-lactic dehydrogenase | D-LDH | LDHD

D649636-10KU

10KU

生物活性

≥90%(SDS-PAGE)

用途: 用于谷草转氨酶，谷丙转氨酶等试剂的研发和大量配制。 酶学性质 来源：微生物 分类：EC 1.1.1.28 分子量：45 kDa (SDS-PAGE) 等电点：4.5 Km 值：2.2×10^-6 M (丙酮酸) 抑制剂：Ag+，Hg2+ 最适 pH：6.5-7.0 最适温度：45℃ pH 稳定性：5.5-10.0 (25℃, 16 h) 热稳定性：50℃以下稳定 (pH 7.0, 30 min) 稳定性：-25~-15℃静置保存 12 个月保持90%以上活性 保护剂：BSA 活性测定方法 1、原理 反应消耗的NADH可用分光光度计在 340 nm检测。 2、酶活定义 单位酶活定义为在下述条件下，每分钟氧化1 μmol NADH 所需的酶量。 3、试剂准备 试剂 I：称取0.04 g丙酮酸钠，用0.1 M, pH 7.7 Tris-HCl缓冲液溶解并定容至100 mL。 试剂 II：称取2.11 g CAPS，用80 mL水溶解， 用NaOH调节pH至9.7，加入120 mg NADH， 用双蒸水定容至100 mL。 酶稀释液：10 mM, pH 7.0磷酸钾缓冲液，并 加入BSA至终浓度0.1%。 样品：用预冷的酶稀释液将酶稀释至1-2 U/mL。 4、操作步骤 4.1 向1 mL比色皿中加入1 mL试剂I，20μL待 测样品，混匀。 4.2 将反应混合物在37℃预热5 min。 4.3 向反应混合物中加入0.2 mL试剂 II，混匀，37℃反应，并用分光光度计在340 nm下，记录1 min内的吸光度变化（∆As） *用酶稀释液替代酶液，其它步骤相同，所得溶液吸光度为空白吸光度（∆Ab） ∆A=∆As-∆Ab 5、 活力计算 1.22：反应液总体积（mL）； 0.02：酶液体积（mL）； 1.0：光路长度 (cm)； df：稀释倍数； C：酶浓度( mg/mL)； 6.22：标准反应条件下，生色基团在340 nm处毫摩尔吸光系数(cm 2/μmol)。

≥420 U/mg powder

重组表达

45 kDa (SDS-PAGE)

E. coli Accession #: Q8CN22 | E. coli

微生物(Microorganism)