Recombinant Human VEGFR3/Flt-4 Protein

重组人VEGFR3/Flt-4蛋白 | 重组人血管内皮细胞生长因子受体3蛋白 | 重组人类 VEGFR3/Flt-4 蛋白

EC 2.7.10 | EC 2.7.10.1 | FLT4 | Flt-4 | fms-related tyrosine kinase 4 | LMPH1A | PCLFLT41 | soluble VEGFR3 variant 1 | soluble VEGFR3 variant 2 | soluble VEGFR3 variant 3 | Tyrosine-protein kinase receptor FLT4 | vascular endothelial growth factor recept

rp181603-10μg

10μg

无动物源

≥95%(SDS-PAGE)

血管内皮生长因子受体 2（KDR/Flk-1）、血管内皮生长因子受体 1（Flt-1）和血管内皮生长因子受体 3（Flt-4）属于受体酪氨酸激酶（RTKs）第三类亚家族。这三种受体的胞外结构域均含有七个免疫球蛋白样重复序列，胞内结构域则含有激酶插入结构域。血管内皮生长因子受体 1、2 和 3 几乎只在血管内皮细胞中表达。VEGFR3 cDNA 编码 1298 个氨基酸（aa）残基的前体蛋白和 24 个氨基酸残基的信号肽。成熟的 VEGFR3 由一个 751 aa 残基的胞外结构域、一个 22 aa 残基的跨膜结构域和一个 482 aa 残基的胞浆结构域组成。已证明 VEGF-C 和 VEGF-D 都能结合并激活 VEGFR3 (Flt-4)。VEGFR3 在早期胚胎中广泛表达，但在发育后期仅限于淋巴内皮细胞。VEGFR3 很可能对淋巴血管生成很重要。 翻译后：配体结合后，酪氨酸残基上会发生自身磷酸化。自动磷酸化以反式发生，即二聚体受体的一个亚基磷酸化另一个亚基上的酪氨酸残基。H2O2 作用下的磷酸化需要 SRC 和 PRKCD 活性的介导。Tyr-1068 处的磷酸化需要其他酪氨酸残基的自磷酸化。Tyr-1063 和 Tyr-1337 处的磷酸化对与 CRK 的相互作用以及随后的 MAPK8 激活非常重要。Tyr-1230、Tyr-1231 和 Tyr-1337 处的磷酸化对与 GRB2 的相互作用以及随后激活 AKT1 和 MAPK1/ERK2 和/或 MAPK3/ERK1 信号通路非常重要。当内皮细胞粘附到胶原上时，在没有FLT4激酶活性的情况下，SRC也可使Tyr-830、Tyr-833、Tyr-853、Tyr-1063、Tyr-1333和Tyr-1337磷酸化。

Testing in progress

重组表达

85.4 kDa

C-His

HEK293 Accession #: P35916 | HEK293

<1.0 EU/μg

人(Human)

1-776 aa

MQRGAALCLRLWLCLGLLDGLVSGYSMTPPTLNITEESHVIDTGDSLSISCRGQHPLEWAWPGAQEAPATGDKDSEDTGVVRDCEGTDARPYCKVLLLHEVHANDTGSYVCYYKYIKARIEGTTAASSYVFVRDFEQPFINKPDTLLVNRKDAMWVPCLVSIPGLNVTLRSQSSVLWPDGQEVVWDDRRGMLVSTPLLHDALYLQCETTWGDQDFLSNPFLVHITGNELYDIQLLPRKSLELLVGEKLVLNCTVWAEFNSGVTFDWDYPGKQAERGKWVPERRSQQTHTELSSILTIHNVSQHDLGSYVCKANNGIQRFRESTEVIVHENPFISVEWLKGPILEATAGDELVKLPVKLAAYPPPEFQWYKDGKALSGRHSPHALVLKEVTEASTGTYTLALWNSAAGLRRNISLELVVNVPPQIHEKEASSPSIYSRHSRQALTCTAYGVPLPLSIQWHWRPWTPCKMFAQRSLRRRQQQDLMPQCRDWRAVTTQDAVNPIESLDTWTEFVEGKNKTVSKLVIQNANVSAMYKCVVSNKVGQDERLIYFYVTTIPDGFTIESKPSEELLEGQPVLLSCQADSYKYEHLRWYRLNLSTLHDAHGNPLLLDCKNVHLFATPLAASLEEVAPGARHATLSLSIPRVAPEHEGHYVCEVQDRRSHDKHCHKKYLSVQALEAPRLTQNLTDLLVNVSDSLEMQCLVAGAHAPSIVWYKDERLLEEKSGVDLADSNQKLSIQRVREEDAGRYLCSVCNAKGCVNSSASVAVEGSEDKGSMEIHHHHHH

Yes

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